Une recette pour l’empreinte protéique – ScienceDaily

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Michael Gross, professeur de chimie en arts et sciences à l’Université de Washington à Saint-Louis et d’immunologie et de médecine interne à la School of Medicine, et son équipe sont des experts en empreinte de protéines – c’est-à-dire en utilisant des méthodes avancées pour étudier la structure et interactions de protéines au sein de molécules plus grosses.

En partageant leur méthode d’oxydation photochimique rapide des protéines (FPOP), un moyen d’empreinte protéique, ils espèrent soutenir d’autres laboratoires dans le développement d’applications plus larges du FPOP afin de mieux répondre aux questions en suspens en biologie structurale.

“Le FPOP a attiré une attention significative car il complète l’empreinte existante”, a déclaré Roger Liu, un étudiant diplômé travaillant avec Gross et premier auteur d’une nouvelle publication sur l’empreinte protéique dans la revue Protocoles de la nature. “Ses principaux avantages comprennent un délai de marquage rapide, une nature irréversible, une sensibilité élevée et une couverture relativement large des résidus d’acides aminés.”

Malgré les avantages incontestables du FPOP, la difficulté technique de mise en place de la plate-forme a entraîné un retard dans les applications plus larges. Liu cite des défis tels que le choix du laser approprié, la configuration de l’optique laser, l’établissement du système d’écoulement, l’acquisition de l’empreinte et l’analyse des résultats par spectrométrie de masse.

“Nous avons toujours pensé que la meilleure façon de diffuser le FPOP était par les applications”, a déclaré Gross. “Suite à sa découverte, nous l’avons implémenté pour des problèmes de biochimie et de biophysique.”

Le repliement rapide des protéines pourrait être bénéfique pour la cartographie des épitopes, qui sont les parties d’un antigène qui sont reconnues par le système immunitaire. Cette application est potentiellement importante pour les scientifiques et les professionnels de la santé en course pour lutter contre la pandémie de COVID-19.

D’autres applications pourraient inclure la compréhension des protéines d’agrégation, avec des implications dans la maladie d’Alzheimer; découvrir les changements conformationnels cachés invisibles aux autres méthodes structurelles; et la détermination des sites de liaison et des affinités de liaison de petites molécules qui se lient aux protéines.

Gross a ajouté: “Actuellement, en collaboration avec Weikai Li au Département de biochimie et de biophysique moléculaire, nous nous dirigeons vers les protéines transmembranaires et associées à la membrane où de nouvelles méthodes structurelles sont désespérément nécessaires pour cette classe importante de protéines.”

Source de l’histoire:

Matériaux fourni par Université de Washington à Saint-Louis. Original écrit par Shawn Ballard. Remarque: le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.

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